La motivación por la investigación de procesos y métodos biocatalíticos está cada vez más marcada por el interés en la síntesis de compuestos enantioméricamente puros (CEPs). La actividad específica de los CEPs normalmente depende de su quiralidad. Sólo uno de los isómeros es útil para un fin determinado, mientras que el otro se considera contaminación. Los CEPs requeridos por las industrias pueden ser sintetizados químicamente. Sin embargo, la mayoría de los compuestos obtenidos por síntesis orgánica son mezclas racémicas que deben ser resueltas hasta sus componentes ópticamente puros antes de ser utilizados. La resolución de estos compuestos puede realizarse mediante métodos químicos y/o biológicos, que incluyen la cristalización de sales estereoméricas, cristalización en disolventes ópticamente activos, cromatografía y/o métodos enzimáticos. Todos estos procedimientos tienen muy limitada aplicación industrial debido a su bajo rendimiento, baja rentabilidad y fuerte efecto contaminante del medio ambiente. Los aminoácidos ópticamente puros tienen una gran importancia industrial debido a sus posibilidades de utilización en distintos campos, que incluyen la industria farmacéutica y alimentaria, así como en investigaciones bioquímicas y microbiológicas. Se ha descrito su uso en la fabricación de sueros, como aditivos alimentarios, o como intermedios en la preparación de fármacos, cosméticos, pesticidas, edulcorantes y reactivos quirales de aplicación en síntesis orgánica. Los L-aminoácidos naturales, o proteinogénicos, pueden ser obtenidos mediante la fermentación de cepas microbianas naturales o mutantes. Sin embargo, son necesarios otros métodos para la producción de L-aminoácidos no naturales y D-aminoácidos. Existen muy diversos métodos de síntesis química de α-aminoácidos. Los interesantes desde el punto de vista industrial son aquellos que utilizan compuestos de bajo coste, limitándose todos estos procesos a dos métodos de síntesis: a) Síntesis de Strecker y b) aminación reductiva de α-cetoácidos. Ambos métodos dan lugar a una mezcla racémica que necesita resolverse antes de ser utilizada. Este paso de purificación limita su aplicación industrial, debido al bajo redimiendo y elevado coste. Las restricciones impuestas por la síntesis química tradicional hicieron que se buscaran otros métodos que permitieran la obtención directa de aas ópticamente puros. La producción de D o L aminoácidos ópticamente puros mediante catalizadores enzimáticos a partir de mezclas racémicas de D,Lhidantoinas monosustituidas en el carbono 5 es un procedimiento más barato y técnicamente más sencillo que los métodos de síntesis química y quimioenzimática, además de ser menos contaminante. Dicho proceso ha recibido el nombre de "proceso de la hidantoina". En esta transformación enzimática, en primer lugar, el anillo de las hidantoinas D,L-5-sustituidas sintetizadas químicamente es hidrolizado por la enzima hidantoinasa. Posteriormente, la hidrólisis del N-carbamil aminoácido producido es llevada a cabo por la enzima N-carbamil-aminoácido amidohidrolasa (carbamilasa). En esta reacción se produce NH3, CO2 y el aminoácido correspondiente. A la misma vez que la hidantoinasa hidroliza específicamente un isómero u otro de la hidantoina, comienza la racemización química o enzimática del otro isómero no hidrolizado. La producción de un enantiómero u otro del aminoácido depende de la estereoespecificidad de las enzimas con las que se trabaja. La racemización química de las hidantoínas se realiza en condiciones fuertemente alcalinas por tautomerismo ceto-enólico, y su velocidad depende de la electronegatividad del sustituyente del carbono 5. Los tiempos de racemización son muy elevados, lo que limita la obtención de un 100% del D-aminoácido ópticamente puro a un numero muy pequeño de hidantoínas. Sólo la velocidad de racemización espontánea de la parahidroxifenilhidantoína y la fenilhidantoína hace rentable la obtención industrial de sus correspondientes Daminoácidos. Por tanto, la inmensa mayoría de D,L-hidantoínas sustituidas no racemizan espontáneamente a una velocidad adecuada, alargando y encareciendo la obtención de aminoácidos a partir de ellas. La velocidad de racemización de las hidantoínas se puede aumentar hasta hacerla rentable utilizando la acción catalítica de la enzima hidantoín racemasa. La utilización conjunta de esta enzima, la Dhidantoinasa y la D-carbamilasa, permite la transformación total de la hidantoína en D-aminoácido. Evidenciada la enorme mejora del proceso de la hidantoína tras la incorporación de esta tercera enzima, en nuestro laboratorio se planteo la búsqueda de esta enzima en fuentes naturales, y la construcción de un sistema recombinante multienzimático para la conversión total de hidantoínas racémicas hasta D-aas ópticamente puros.