SULJE VALIKKO

avaa valikko

Transacting Functions of Human Retroviruses
97,90 €
Springer
Sivumäärä: 243 sivua
Asu: Pehmeäkantinen kirja
Julkaisuvuosi: 2014, 23.08.2014 (lisätietoa)
Kieli: Englanti
The genome of retroviruses contains three major coding regions for virion proteins, gag, pol and env. Gag encompasses information for nonglycosylated viral proteins that form the matrix, the capsid and the nucleoprotein structures. From pol derive reverse transcriptase and integrase, and env codes for the surface glycoproteins of the virion which consist of a transmembrane and a surface domain, linked by disulfide bonds. A viral protease is derived eitherfrom the gagorfrom the pol coding region, depending on the virus. Simple retroviruses contain only this elementary gag, pol, and env coding information. Once integrated, they are able to multiply efficiently, using the cellular transcriptional and replication machineries without intervention of viral transacting factors. Most oncogenic retroviruses belong in this category. Complex retroviruses, on the other hand, encode additional nonstructural proteins from multiply spliced messages. These proteins play important regulatory roles in the life cycle of the virus.
They function as transacting factors that, in concert with cellular regulatory proteins, control viral gene expression and function and are essential components in the replication of complex retroviruses. To this category belong the lentiviruses, the spumaviruses and a group of oncogenic retroviruses that includes human T cell leukemia virus (HTLV) and bovine leukosis virus(BLV).

Tuotetta lisätty
ostoskoriin kpl
Siirry koriin
LISÄÄ OSTOSKORIIN
Tilaustuote | Arvioimme, että tuote lähetetään meiltä noin 17-20 arkipäivässä
Myymäläsaatavuus
Helsinki
Tapiola
Turku
Tampere
Transacting Functions of Human Retroviruseszoom
Näytä kaikki tuotetiedot
Sisäänkirjautuminen
Kirjaudu sisään
Rekisteröityminen
Oma tili
Omat tiedot
Omat tilaukset
Omat laskut
Lisätietoja
Asiakaspalvelu
Tietoa verkkokaupasta
Toimitusehdot
Tietosuojaseloste